加味逍遥散成分:血红蛋白过高是怎样引起的

血红蛋白(HGB):
正常参考值:男性'12．0—16．0g／dL(120—160g／L)。女性'11．0—15．0g／dL(110—150g八)。
临床意义:血红蛋白增高的话临床意义基本与红细胞增高的意义相同，但血红蛋白能更好地反映贫血的程度。增高'见于真性红细胞增多症、肺源性心脏病、先天性心脏病、登山病、重度烧伤、严重脱水、休克、慢性一氧化碳中毒等。

血红蛋白病（hemoglobinopathy）是由于血红蛋白分子结构异常（异常血红蛋白病），或珠蛋白肽链合成速率异常（珠蛋白生成障碍性贫血，又称海洋性贫血）所引起的一组遗传性血液病。临床可表现溶血性贫血、高铁血红蛋白血症或因血红蛋白氧亲和力增高或减低而引起组织缺氧或代偿性红细胞增多所致紫绀。
血红蛋白是一种结合蛋白，分子量64，000，由珠蛋白和血红素构成。血红素由原卟啉与亚铁原子组成，每一个珠蛋白分子有二对肽链，一对是α链，由141个氨基酸残基构成，含较多组氨酸，其中α87位（即F8）组氨酸与血红素铁的结合，在运氧中具重要生理作用。另一对是非α链，有β、γ、δ、ξ（结构与α链相似）及ε5种；后2种与α链、γ-链分别组成胚胎早期（妊娠3月以内）血红蛋白、HbGower-1（ζ2ε2）、HbGower-2（α2ε2）、HbPortland（ζ2γ2）。β链含146个氨基酸残基、β93半胱氨酸易被氧化产生混合二硫化物及其它硫醚类物质，可降低血红蛋白稳定性。δ链亦由146个氨基酸残基组成，仅10个氨基酸与β链不同。由于δ链中第22位丙氨酸置换了β22谷氨酸，第116位精氨酸置换了β116组氨酸，因此δ链的正电荷大于β链，HbA2（α2δ2）等电点升高，电泳时靠近负极。γ链虽由146个氨基酸组成，但与β链有39个氨基酸不同，且含有4个异亮氨酸，为α、β与δ链所缺如，因此可用分析异亮氨酸方法以测定HbF（α2γ2）含量。正常人有二种γ链、Gr-r136为甘氨酸，Ar-r136为丙氨酸，说明控制γ链生物合成的基因位点不止一个（图20-11）。初生时Gr与Ar的比例是3∶1，儿童和成人二者之比为2∶3。每一条肽链和一个血红素连接，构成一个血红蛋白单体。人类血红蛋白是由二对（4条）血红蛋白单体聚合而成的四聚体。不同类型的血红蛋白珠蛋白结构略有不同，但血红素均相同。

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